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大鼠熱休克蛋白-70(HSP-70)ELISA試劑盒

熱休克70kDa蛋白 Heat shock 70 kDa protein
HSP70是分子量約70kD的熱休克蛋白，是熱休克蛋白家族中組重要的一員，被稱為主要熱休克蛋白，包括分子量為68、72、73、75、78kDa等的20多種蛋白。
HSP70家族蛋白分子量相近，等電點PH5.2-6.3之間和相似的胰蛋白酶肽譜，在幾乎所有生物的應激細胞中常被高度誘導，具有保護機體和細胞的功能。

大鼠熱休克蛋白-70(HSP-70)ELISA試劑盒

HSP-70由兩個結構域組成：一個結構域（蛋白質編號1dkg）是ATP的結合位點，并且控制ATP的結合過程，另一個結構域（蛋白質編號1dkz）是富含碳的肽鏈的結合位點水母狀結構的前折疊因子（蛋白質編號1fxk）也執行類似的功能，即包裹折疊過程中的蛋白質鏈。

目前，HSP70被認為是哺乳動物細胞HSPs中zui重要，也是研究zui為深入的HSPs家族，這與它所具有的生物學特性密切相關：
生物界的普遍性，從原核生物到真核生物都有HSP70的表達，同一生物體內的不同組織內亦均有表達
高度的保守性，不同生物來源的HSP70氨基酸序列有50%-90%的相似性，而且HSP70氨基酸序列的N端2/3部分較C端1/3部分還要保守得多。

分子量70KD的熱休克蛋白（誘導型）在正常細胞中水平較低，在應激狀態下可明顯升高，是熱休克蛋白研究中zui多的一種。尤其是對HSP70家族的結構、功能以及表達調控機理的研究較多，正常情況下HSP70位于胞漿內，受到熱休克刺激時，核內HSP70迅速增加，漿內只有少量存在，細胞處于恢復階段時，核內的HSP70消失，漿內仍有低水平HSP70表達。
正常情況下HSP70在細胞內呈基礎表達，表達水平較低；而在高溫及各種有害應激狀態下，HSP70的合成速度顯著增加，一般數分鐘內即可達到zui高水平，而原來的蛋白質合成則減少，以提高生物體的抗應激能力。
正常情況下HSP70位于細胞漿內，當細胞遭受應激作用時，HSP70迅速移入細胞核內并包圍核仁，細胞漿內只有少量存在；而應激消除后細胞處于恢復階段時，細胞核內HSP70又返回胞漿，在細胞漿6內呈低水平表達，再次應激又重新返回細胞核。
HSP70家族成員在細胞內的分布不同，但均具有與核苷酸特別是與ADP或ATP結合的特性。

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