纖維素酶基本資料

纖維素酶（英文：cellulase）是酶的一種，在分解纖維素時起生物催化作用。

hengno-CA型系列中性纖維素酶(粉劑)

hengno-CA型系列中性纖維素酶(粉劑)

是可以將纖維素分解成寡糖或單糖的蛋白質。

纖維素酶廣泛存在于自然界的生物體中。細菌、真菌、動物體內等都能產生纖維素酶。一般用于生物試劑的纖維素酶來自于真菌，比較典型的有木霉屬(Trichoderma)、曲霉屬（Aspergillus）和青霉屬(Penicillium）。

產生纖維素酶的菌種容易退化，導致產酶能力降低。

細菌產纖維素酶的產量較少，主要是葡聚糖內切酶，大多數對結晶纖維素無降解活性，且所產生的酶多是胞內酶或吸附在細胞壁上，不分泌到培養液中，增加了提取純化的難度，因此對細菌的研究較少。但由細菌所產生的纖維素酶一般zui適pH 為中性至偏堿性。近20年來,隨著中性纖維素酶和堿性纖維素酶在棉織品水洗整理工藝及洗滌劑工業中的成功應用,細菌纖維素酶制劑已顯示出良好的應用前景。

纖維素酶在食品行業和環境行業均有廣泛應用。在進行酒精發酵時，纖維素酶的添加可以增加原料的利用率，并對酒質有所提升。

由于纖維素酶難以提純，實際應用時一般還含有半纖維素酶和其他相關的酶，如淀粉酶（amylase）、蛋白酶（Protease）等。

纖維素酶種類繁多，來源很廣。不同來源的纖維素酶其結構和功能相差很大。由于真菌纖維素酶產量高、活性大，故在畜牧業和飼料工業中應用的纖維素酶主要是真菌纖維素酶。

英文名稱 Cellulase

英文別名 Cellulase [USAN]; Ku-zyme; Kutrase; Cellulase, aspergillus niger; Cellulase, trichoderma viride; Fungal cellulase

EINECS 232-734-4

纖維素酶分類

按組成與功能

纖維素酶根據其催化反應功能的不同可分為內切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan glucanohydrolase或endo-1,4-β-D-glucanase，EC3.2.1.4），來自真菌的簡稱EG，來自細菌的簡稱Cen、外切葡聚糖酶（1,4-β-D-glucan cellobilhydrolase或exo-1,4-β-D-glucannase，EC.3.2.1.91），來自真菌的簡稱CBH，來自細菌的簡稱Cex) 和β-葡聚糖苷酶（β-1,4- glucosidase，EC.3.2.1.21）簡稱BG。內切葡聚糖酶隨機切割纖維素多糖鏈內部的無定型區，產生不同長度的寡糖和新鏈的末端。外切葡聚糖酶作用于這些還原性和非還原性的纖維素多糖鏈的末端，釋放葡萄糖或纖維二糖。β-葡萄糖苷酶水解纖維二糖產生兩分子的葡萄糖。真菌纖維素酶產量高、活性大，在畜牧業和飼料工作中主要應用真菌來源的纖維素酶。

按降解機理

纖維素酶反應和一般酶反應不一樣，其zui主要的區別在于纖維素酶是多組分酶系，且底物結構極其復雜。由于底物的水不溶性，纖維素酶的吸附作用代替了酶與底物形成的ES復合物過程。纖維素酶先特異性地吸附在底物纖維素上，然后在幾種組分的協同作用下將纖維素分解成葡萄糖。

1950年，Reese等提出了C1-Cx假說，該假說認為必須以不同的酶協同作用，才能將纖維素*的水解為葡萄糖。協同作用一般認為是(C1酶)首先進攻纖維素的非結晶區，形成Cx所需的新的游離末端，然后由CX酶從多糖鏈的還原端或非還原端切下纖維二糖單位，zui后由β-葡聚糖苷酶將纖維二糖水解成二個葡萄糖。不過，纖維素酶的協同作用順序不是的，隨后的研究中發現，C1-Cx和β-葡聚糖苷酶必須同時存在才能水解天然纖維素。若先用C1酶作用結晶纖維素，然后除掉C1酶，再加入Cx酶，如此順序作用卻不能將結晶纖維素水解。

纖維素酶影響因素

纖維素酶的zui適pH一般在4.5~6.5。葡萄糖酸內酯能有效的抑制纖維素酶，重金屬離子如銅和汞離子，也能抑制纖維素酶，但是半胱氨酸能消除它們的抑制作用，甚至進一步激活纖維素酶。植物組織中含有天然的纖維素酶抑制劑；它能保護植物免遭霉菌的腐爛作用，這些抑制劑是酚類化合物。如果植物組織中存在著高的氧化酶活力，那么它能將酚類化合物氧化成醌類化合物，后者能抑制纖維素酶。

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